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Text File  |  1995-03-04  |  1.4 KB  |  31 lines
  1. ************************************************************************
  2. * Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolases family 1 putative active-site *
  3. ************************************************************************
  4.  
  5. Ubiquitin  carboxyl-terminal  hydrolases (EC 3.1.2.15) (UCH) (deubiquitinating
  6. enzymes) [1]  are thiol proteases  that  recognize  and  hydrolyze the peptide
  7. bond at the C-terminal glycine of ubiquitin. These enzymes are involved in the
  8. processing of  poly-ubiquitin  precursors  as  well  as  that  of  ubiquinated
  9. proteins.
  10.  
  11. There are two distinct families of UCH.  The first class consist of enzymes of
  12. about 25 Kd and is currently represented by:
  13.  
  14.  - Mammalian isozymes L1 and L3.
  15.  - Yeast YUH1.
  16.  - Drosophila Uch.
  17.  
  18. The active  site  of  class-I UCH must correspond to the only cysteine residue
  19. conserved. We  derived  a  signature  pattern  from around  that residue. This
  20. pattern also  includes one  of  the two conserved histidine residues, of which
  21. one must participate in the catalytic mechanism.
  22.  
  23. -Consensus pattern: N-x-C-G-x(3)-[LIVM](2)-H
  24.                     [C is the putative active site residue]
  25. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  26. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  27. -Last update: June 1994 / Text revised.
  28.  
  29. [ 1] Jentsch S., Seufert W., Hauser H.-P.
  30.      Biochim. Biophys. Acta 1089:127-139(1991).
  31.